žŁÀûŒ§

Hammarström Lab

Hammarström Group 2021
Hammarström Group 2021

Hammarström Lab: livsfarliga proteiner - Alzheimers, galna kor och Skellefteåsjukan

Välkommen till Per Hammarströms forskargrupp vid Linköpings universitet. Vi är intresserade av kopplingen mellan felveckning av proteiner och sjukdomar så som amyloidos och prionsjukdom.

Den toxiska mekanismen orsakad av felveckade proteiner som klumpar ihop sig till amyloidfibriller är till stor del okänd. Vårt mål är att förstå denna felveckning på en molekylärnivå. I förlängningen vill vi kunna förhindra bildandet och ansamlingen av dessa felveckade proteiner via småmolekylära läkemedel, antikroppar och molekylära chaperoner.

Vi arbetar med flertalet medicinskt viktiga proteiner inklusive prionproteinet. Ett speciellt säkerhetslaboratorium för prionforskning invigdes i oktober 2005 för vår forskargrupp.

Introduktion till vår forskning

Proteiner, proteinveckning, proteinfelveckning och amyloider

Proteiner (ÀggviteÀmnen) Àr varje cells viktigaste bestÄndsdelar och livets arbetshÀstar. Dessa molekyler bygger, styr och reglerar alla livsprocesser. För att utföra dessa fantastiska arbetsuppgifter veckar proteinerna ihop sig till en för uppgiften funktionell form. Men proteinveckningen kan misslyckas och proteiner Àndrar form och fastnar i felveckade former. Detta kan orsaka mÄnga fruktade sjukdomar. Hit hör nÄgra mycket vÀlkÀnda sjukdomar, till exempel Alzheimers och Parkinsons sjukdom.

Av de giftiga felveckade proteinerna finns en speciell klass proteiner, sÄ kallade prioner, som Àr smittsamma och orsakar en grupp sjukdomar, TSEer (transmissible spogiform encephalopathy), dit hör bland annat Creutzfeldt-Jakobs sjukdom och galna kosjukan och Chronic wasting disease/avmagrinssjuka/skrantesjuka. Prioner Àr smittsamma pÄ grund av att de felveckade sjuka prionerna kan katalysera omvandlingen av ett friskt prionprotein hos vÀrdorganismen, till en sjuk form, men processen Àr inte helt utredd. Ofta avlagras prionproteiner som sÄ kallade amyloidfibrer, vilket liknar tunna vÀvda trÄdar. Amyloidfibrer, men tillverkade av andra proteiner, finns ocksÄ avlagrade i Alzheimers sjukdom och SkellefteÄsjukan. Denna process Àr mycket lik för den grupp av olika sjukdomar som inom sjukvÄrden med ett samlingsnamn kallas för amyloidos.

I vÄr grupp jobbar vi med proteinveckning och felveckning bÄde pÄ detaljerad molekylÀr reduktionistisk nivÄ, men Àven i transgena organismmodeller samt i patientprover. Detta arbetssÀtt har bidragit till framgÄngsrika resultat för förstÄelsen av sjukdomar.

VÄr forskning syftar till att besvara bland annat följande frÄgor:

  • Är den prionlika spridningen av mĂ„nga proteinveckningssjukdomar en allmĂ€n mekanism?
  • Kan processen bromsas eller rent av stoppas?
  • Varför ansamlas vissa proteiner i vissa organ medan andra proteiner Ă„terfinns i andra organ?
  • Är det formen pĂ„ amyloidfibern som avgör vilken celltyp som tar mest skada och i sĂ„ fall hur?

Med biokemiska experiment hĂ€rmar vi fibrilleringsprocessen i provröret pĂ„ nĂ„gra timmar – att jĂ€mföras med mĂ„nga Ă„r i en mĂ€nniska - vilket öppnar fantastiska möjligheter att i detalj förstĂ„ vad som gĂ„r fel. VĂ„r forskning Ă€r inriktad pĂ„ att förstĂ„ hur en rad olika sjukdomsproteiner veckas fel och hur dessa pĂ„skyndar omvandlingen av andra proteinmolekyler i sin nĂ€rhet till den felveckade formen – alltsĂ„ en molekylĂ€r smitta! Likheterna mellan prionproteinets bevisat smittsamma egenskaper, amyloid-beta i Alzheimers sjukdom och transtyretin i SkellefteĂ„sjukan Ă€r fascinerande och samtidigt oroande.

Eftersom felveckade proteiner Àr sÄ skadliga har cellen under evolutionen utvecklat ett naturligt skyddande system för att motverka ansamling av skadliga proteiner. En del av skyddsmekanismen utgörs av en grupp proteiner som kallas molekylÀra chaperoner. Chaperonernas roll Àr att hjÀlpa till vid proteinveckningen, att begrÀnsa ansamlingen av felveckade proteiner, att förhindra ihopklumpning av proteiner och förenkla dessas nedbrytning. Nyligen har vi börjat förstÄ att flera proteiner som veckas fel i dessa sjukdomar har chaperonfunktioner och pÄverkar andra proteiner under veckningsprocessen. Den sjÀlvkatalysiska omvandlingsmekanismen Àr i stÀllet en anti-chaperon funktion. Under Äldrandet verkar anti-chaperon aktiviteten övervinna chaperonaktiviteten.

Den starkaste riskfaktorn att drabbas av en felvecknings-sjukdom Àr hög Älder. Man har idag begrÀnsad förstÄelse för Äldrandets inverkan. Ett viktigt mÄl för vÄr forskning Àr att utveckla strategier för att förhindra felveckning. En metod Àr att anvÀnda smÄmolekylÀra lÀkemedel. Vi har visat pÄ molekylÀr nivÄ att lÀkemedel kan vara lÀmpliga kandidater för att förhindra felveckning genom att lÄsa den friska formen av proteinet och dÀrmed bromsa felveckning. Nyligen har forskargruppen ocksÄ visat överraskande positiva resultat dÀr vi pÄskyndat och sedan lÄst fibrillstrukturen vilket förhindrar fragmentering och dÀrmed bromsat den autokatalysiska sjÀlvreplikeringen av nya fibriller.

Vi har utvecklat nya molekylĂ€ra metoder för att avlyssna felveckningsformer med hjĂ€lp av fluorescensspektroskopi vilket nu anvĂ€nds inom klinisk forskningsdiagnostik av amyloidos. Bland annat har vĂ„r grundforskning kring muterat transtyretin i förlĂ€ngningen bidragit till lĂ€kemedlet Tafamidis Meglumine och Ă„teranvĂ€ndning av Diflunisal (Dolobid) för behandling av familjĂ€r amyloidotisk polyneuropati (”SkellefteĂ„sjukan”). Detta Ă€r de första tablettmedicinerna i sitt slag som direkt sjukdomsmodifierande i en amyloidsjukdom. Dessa framgĂ„ngar understryker vikten av molekylĂ€r grundforskning för att lösa vĂ„r tids stora utmaningar med en Ă„ldrande befolkning.

Alzheimers sjukdom

modellbild över forskningsförloppet
NÀr Alois Alzheimer 1906, i samband med sin upptÀckt av Alzheimers sjukdom, första gÄngen beskrev det han sÄg i hjÀrnan hos den patient han studerade, var det amyloida plack och fibrillÀra strukturer i neuroner han rapporterade. De senaste hundra Är har forskningen försökt hitta svaret pÄ vad dessa onormala strukturerna har för samband med sjukdomen. Det första stora genombrottet kom pÄ 1960-talet nÀr det pÄvisades att amyloider bestod av tunna proteintrÄdar. Fram till 1970-talet var den förhÀrskande teorin att alla amyloider bestod av samma proteinsubstans. Under 1980-talet möjliggjorde utvecklandet av metoder för renframstÀllning av proteiner att forskarvÀrlden fick ett ovÀrderligt verktyg för att undersöka amyloida proteiner i provröret och idag vet vi att Ätminstone 35 olika proteiner bildar sjukdomsförknippad amyloid i mÀnniska. Ett av dessa protein Àr amyloid-beta (Abeta) som identifierades 1984 och byggde upp de plack som Alzheimer sÄg 80 Är tidigare. Abeta har lÀnge varit huvudmÄlet för kemisk diagnostik och lÀkemedelsprövningar i kampen mot Alzheimers sjukdom.

Bristen pÄ framgÄngsrika resultat, liksom bakslag lÀngs vÀgen har fÄtt mÄnga lÀkemedelsbolag att stÀnga sina program för utveckling av lÀkemedel mot neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers. De akademiska forskarna fortsÀtter dock sin kamp för att hitta lösningar och det finns ljuspunkter. Vi stÄr nu pÄ randen av nÀsta stora genombrott i forskningen kring amyloida plack i hjÀrnan hos patienter med Alzheimers sjukdom. Eller ska vi kalla det Alzheimers sjukdomar? Under senare Är har allt fler bevis lagts fram som tyder pÄ att vi hittills jagat fel mÄl i sökandet efter bot. I takt med att nya metoder för analys av de molekylÀra mekanismerna bakom sjukdomen utvecklas visar sej nya, tidigare okÀnda sjukliga strukturer av Abeta, ett protein som finns naturligt hos alla mÀnniskor.
Amyloider och Abeta har visserligen varit kÀnda i mÄnga decennier men först under senare Är har man börjat förstÄ att de inte Àr stela och statiska strukturer utan att bildandet och omformandet av dem Àr en dynamisk process som innehÄller en mÀngd steg och mellanformer. Den insikten ger oss möjlighet att omformulera sÀttet pÄ vilket vi tÀnker kring och attackerar problemet. Vi behöver förstÄ mer om hur de olika formerna bildas och byter skepnad, hitta nya metoder för att studera dessa processer ner pÄ atomÀr nivÄ och förstÄ förhÄllandet mellan vad vi ser i provröret, vad vi ser i hjÀrnan hos djurmodeller och patienter och hur sjukdomsförloppet ser ut hos de drabbade.

Vi jobbar för att brygga gapet mellan förstÄelsen för de detaljerade strukturer vi kan analysera i renframstÀllda prover i provrör och det vi ser hÀnda i hjÀrnan nÀr man drabbas av Alzheimers. Vi har med hjÀlp av bananflugor pÄvisat att exakt samma proteinmolekyl antar olika amyloid struktur beroende pÄ vilken typ av neuronal cell den befinner sej i och att dess giftighet dÄ blir vÀldigt olika. I musmodeller har vi kunnat pÄvisa att amyloida strukturer Àndrar sej över tid. LikasÄ har vi visat att musmodeller som bÀr pÄ de genetiska variationer som förknippas med risk för Alzheimer hos mÀnniskor, uppvisar amyloida plack med olika strukturer. Vi har ocksÄ bidragit till att pÄvisa att patienter som lider av olika typer av Alzheimers sjukdom uppvisar vitt skilda typer av amyloidstruktur, ner pÄ atomÀr nivÄ.

Till vÄr hjÀlp har vi modellsystem med stigande grad av komplexitet men samtidigt med sjunkade grad av möjlighet till studier pÄ atom-nivÄ. Under det senaste decenniet har vi jobbat med att utveckla smÄ molekylÀra sonder som kan rapportera om dessa förlopp bÄde i provröret och i den mÀnskliga hjÀrnan. Vi kan med hög precision upptÀcka skillnader i den mÀnskliga hjÀrnan som Àr betydlig minde Àn de som kan upptÀckas med konventionell mikroskopi och vi kan med vÄra metoder direkt jÀmföra det vi ser i hjÀrnan hos en patient med Alzheimers med det vi ser i en mus, en bananfluga eller ett provrör med renframstÀllt protein. Vi nyttjar vÄr kunskap kring atomÀra strukturer av amyloider som renframstÀlls i provrör med hjÀlp av varierande yttre betingelser. Med hjÀlp av markörer specifika för olika amyloida strukturer kan vi jÀmföra med detta vÀldefinierade material med vad vi ser i musmodeller med mÀnniskoliknande genetik men som ofta saknar sjukdomsbild. Bananflugorna vi jobbar med har Ä andra sidan ett sjukdomsförlopp som gör det möjligt för oss att studera hur olika amyloida strukturer pÄverkar sjukdomsförloppet och i provröret kan vi efterhÀrma de strukturer vi ser hos mÀnniska, mus o fluga för att se hur strukturen pÄ amyloiden ser ut pÄ atomÀr nivÄ och dÀrmed möjliggöra design av nya lÀkemedelskandidater och diagnostiska molekyler som passar perfekt in i de strukturer som vi pÄvisat har störst effekt i den patient som drabbas av Alzheimers. Det Àr dessa strukturer som bör angripas för en individbaserad framtida behandling av Alzheimers sjukdomar.

Felveckade virusproteiner (SARS-CoV-2 spike-protein amyloid i COVID19)

schematis bild av SARS-CoV-2-viruset som tÀcker Spike-proteiner som möjliggör infektion av vÀrdcellerna.
SARS-CoV-2-viruset täcks av Spike-proteiner (i rött) vilka möjliggör infektion av värdcellerna. Neutrofilt elastas (gult) är en viktig del av immunsystemets första försvarslinje. När Spike-proteinet klyvs av neutrofil elastas, bildar de resulterande proteinfragmenten amyloid som potentiellt har negativ effekt på blodkoagulation, neurodegeneration och systemiska sjukdomar.

För de flesta som drabbas innebär COVID-19 en luftvägsinfektion med symtom liknar en vanlig förkylning. Vissa utvecklar dock ett allvarligt sjukdomstillstånd som drabbar många delar av kroppen, inklusive hjärnan. Somliga drabbas också av kvarvarande eller fördröjda symptom, kallat postcovid eller lång COVID.

När vi följer utvecklingen kring akut och lång covid med en amyloidforskares ögon ser vi tydliga likheter mellan COVID-fenomenet och de molekylära förlopp som förekommer i amyloida sjukdomar. Amyloidos orsakas av en specifik och väldigt stabil strukturell proteinförändring som förknippas med en rad olika proteiner och sjukdomar, som är beskriven ovan. Vi har via provrörsexperiment stärkt vår hypotes att spikproteinet på SARS-CoV-2-virusets yta bildar amyloida strukturer när det klyvs av neutrofilt elastas, ett inflammatoriskt enzym som är viktigt för att försvara oss vid infektion. Neutrofilt elastas finns i riklig mängd i infekterade luftvägar hos COVID-patienter.

Det finns många rapporter om koagulationsrubbningar vid COVID-19. Patienter tycks inte svara som förväntat på propplösande behandling. Således rapporteras frekvent om vaskulära symptom men få studier presenterar molekylära mekanismer som förklarar och i nästa steg möjliggör för forskarvärlden att hitta bot för dessa gåtfulla och förödande tillstånd. I provrörsexperiment med renframställda proteiner har vi visat att de amyloida fibriller som bildas när spikproteinet klyvs av neutrofilt elastas kan försämra förmågan för kroppens reglerande system att bryta ner blodproppar i normal takt. Något som skulle kunna förklara den anrikning av mikroblodproppar som finns hos många som drabbas av lång COVID.

I vår fortsatta forskning vill vi undersöka sambandet mellan amyloidbildningen vi upptäckt och de koaguleringsproblem, den neurologiska påverkan och multiorganskador som beskrivs i allvarlig och lång covid/postcovid. Det är av särskilt intresse att förstå hur proteinsekvensen för spikproteinet i de många uppkomna SARS-CoV-2-varianterna påverkar proteinets amyloidogenicitet i förhållande till denna förmodade amyloidpatogenes.

schematisk bild av SARS-CoV-2-viruset som täcker Spike-proteiner som möjliggör infektion av värdcellerna. SARS-CoV-2-viruset täcks av Spike-proteiner (i rött) vilka möjliggör infektion av värdcellerna. Neutrofilt elastas (gult) är en viktig del av immunsystemets första försvarslinje. När Spike-proteinet klyvs av neutrofil elastas, bildar de resulterande proteinfragmenten amyloid som potentiellt har negativ effekt på blodkoagulation, neurodegeneration och systemiska sjukdomar.

I media
Amyloidogenesis of SARS-CoV-2 Spike Protein

Nyhet på LiU-webben
/nyhet/mojlig-mekanism-bakom-gatfulla-symtom-vid-covid-19-upptackt

SVT

Medical news today (engelska, populärvetenskaplig journalistisk beskrivning)

Chemical and engineering news (engelsk, vetenskaplig journalistisk beskrivning)

Prionsjukdomar

modell av spridningsmönster av prionprotein (PrP)
Prioner är en egen typ av smittoagens. Prioner är partiklar som består enbart av kroppseget protein (äggviteämne) i en felaktig veckningsform. De har därför ingen arvsmassa. Prioner smittar via interaktioner mellan prionen och det friska prionproteinet (PrP) som alla däggdjur bär på som en produkt sin PRNP gen. Detta startar en självmatande dominoprocess där nya prioner bildas i allt snabbare takt i ett smittat djur. Prioner kan frigöras från ett djur och smitta ett annat djur. Prionsjukdomar är också zoonotiska, dvs kan smitta mellan djurarter. Olika stammar av prioner uppstår som en konsekvens av olika veckningsformer av PrP molekylerna i prionpartiklarna och ger olika egenskaper. Eftersom fårfarmare har levt med scrapie under århundraden har avelsprogram för att få fram resistenta djurstammar hunnit tas fram. Det finns genetiska variationer i PRNP genen hos får och getter som gör djuren resistenta mot Scrapie, medan andra genetiska varianter medför stor känslighet för Scrapie.

Under våren 2016 upptäcktes prionsjukdomen Chronic wasting disease (CWD) i renar o älgar i Norge. Detta var första gången prionsjukdom i vilda djur konstaterats i Europa. Under 2018 påvisades sjukdomen i Finland och i mars 2019 rapporterades det första fallet i Sverige, en älg i Arjeplog. Fallen i Norge är också första gången någonsin som prionsjukdom beskrivits i vildren och den har hittills varit mycket sällsynt i älg. Inom Europa har vi varit smärtsamt medvetna om prionsjukdomarnas genomslagskraft sedan utbrottet av prionsjukdomen ”Galna-ko-sjukan” (Bovine spongiform encephalopathy-BSE) under 80-talet och Creutzfeldt-Jakobs sjukdom (CJD) hos unga människor som ätit av de smittbärande djuren. BSE och CJD hade katastrofala följder för de drabbade, för djurägarna och livsmedelsindustrin.

CWD har varit känt i Nordamerika i 50 år. Det första djuret som påvisade sjukdomen hittades i Colorado 1967. Då sjukdomen smittar effektivt mellan individer i en hjord och mellan hjordar där deras vägar korsas, har sjukdomen nu bretts ut över en yta större än Skandinavien och har spridits till 4 olika arter av hjortdjur. Den här typen av spridningsmönster ses också hos får och getter i fångenskap. Att får drabbas av en prionsjukdom som kallas Scrapie har varit känt sedan 1700-talet och fårskötsel har lärt oss att smittsamma prioner kan ligga kvar i jord och växtlighet i många år, och fortfarande smitta friska djur när dessa åter beträder betena efter att de legat i träda/karantän.

Vi undersöker om den helt nya stam av prioner som har påvisats i de norska fallen av älg- och ren-CWD påverkar smittspridning inom arten men också om den nya stammen har förmåga att spridas till andra arter, tex rovdjur så som är känt för galna-ko-sjukan, som spridits till tex katt och mink. Detta görs inledningsvis med snabba och kostnadseffektiva försök på renframställt prionprotein från olika arter via biosyntetisk replikering av prioner i provrör.

Nyheter

Medarbetare

Publikationer

2025

Farjana Parvin, Johan Larsson, Walker Jackson, Sofie Nyström, Per Hammarström (2025) Journal of Molecular Biology, Vol. 437, Artikel 168923 (Artikel i tidskrift)
Gunilla T. Westermark, Ebba Nystrom, Sofie Nyström, Peter Nilsson, Per Hammarström, Per Westermark (2025) Scientific Reports, Vol. 15, Artikel 3684 (Artikel i tidskrift)
Therése Klingstedt, Hamid Shirani, Farjana Parvin, Sofie Nyström, Per Hammarström, Caroline Graff, Martin Ingelsson, Ruben Vidal, Bernardino Ghetti, Dag Sehlin, Stina Syvanen, Peter Nilsson (2025) Journal of Biological Chemistry, Vol. 301, Artikel 108032 (Artikel i tidskrift)
Marikken Sundnes, Priyanka Swaminathan, Mikael Lindgren, Ganesh Mohite, Ebba Hellstrand, Sofie Nyström, Per Hammarström (2025) ChemPhotoChem, Vol. 9, Artikel e202400249 (Artikel i tidskrift)

2024

Daniel Bonhenry, Mirren Charnley, Jorge Gonçalves, Per Hammarström, Michael T Heneka, Ruth Itzhaki, Jean-Charles Lambert, Misbah Mannan, Abdul Mannan Baig, Jinte Middeldorp, Sofie Nyström, Nicholas P Reynolds, Maria Stefanatou, Joshua T Berryman (2024) Lancet Neurology, Vol. 23, s. 562-563 (Artikel i tidskrift)
Priyanka Swaminathan, Therése Klingstedt, Vasileios Theologidis, Hjalte Gram, Johan Larsson, Lars Hagen, Nina B. Liabakk, Odrun A. Gederaas, Per Hammarström, Peter Nilsson, Nathalie van den Berge, Mikael Lindgren (2024) International Journal of Molecular Sciences, Vol. 25, Artikel 12458 (Artikel i tidskrift)
Lovisa Johansson, Alexander Sandberg, Sofie Nyström, Per Hammarström, Martin Hallbeck (2024) Journal of Neurochemistry, Vol. 168, s. 3308-3322 (Artikel i tidskrift)
Farjana Parvin, Samuel Haglund, Bettina Wegenast-Braun, Mathias Jucker, Takashi Saito, Takaomi C. Saido, Peter Nilsson, Per Nilsson, Sofie Nyström, Per Hammarström (2024) ACS Chemical Neuroscience, Vol. 15, s. 2058-2069 (Artikel i tidskrift)
Per Hammarström (2024) Israel Journal of Chemistry, Vol. 64, Artikel e202300164 (Artikel, forskningsöversikt)
Linnea Björk, Robert Selegård, Marcus Bäck, Per Hammarström, Mikael Lindgren, Peter Nilsson (2024) ChemPhotoChem, Vol. 8, Artikel e202300183 (Artikel i tidskrift)

2023

Per Hammarström, Sofie Nyström (2023) Prion, Vol. 17, s. 82-104 (Artikel, forskningsöversikt)
Afshan Begum, Jun Zhang, Dean Derbyshire, Xiongyu Wu, Peter Konradsson, Per Hammarström, Eleonore von Castelmur (2023) ACS Chemical Neuroscience, Vol. 14, s. 820-828 (Artikel i tidskrift)
Einar Sulheim, Marius Wideroe, Marcus Bäck, Peter Nilsson, Per Hammarström, Lars N. G. Nilsson, Catharina de Lange Davies, Andreas K. O. Aslund (2023) Journal of Alzheimer's Disease, Vol. 93, s. 411-419 (Artikel i tidskrift)
Nghia Nguyen Thi Minh, Afshan Begum, Jun Zhang, Petter Leira, Yogesh Todarwal, Mathieu Linares, Patrick Norman, Dean Derbyshire, Eleonore von Castelmur, Mikael Lindgren, Per Hammarström, Carolin Koenig (2023) Journal of Physical Chemistry B, Vol. 127, s. 6628-6635 (Artikel i tidskrift)

2022

Frederic Lerouge, Elodie Ong, Hugo Rositi, Francis Mpambani, Lise-Prune Berner, Radu Bolbos, Cecile Olivier, Francoise Peyrin, Vinu K. Apputukan, Cyrille Monnereau, Chantal Andraud, Frederic Chaput, Yves Berthezene, Bettina Braun, Mathias Jucker, Andreas Åslund, Sofie Nyström, Per Hammarström, Peter Nilsson, Mikael Lindgren, Marlene Wiart, Fabien Chauveau, Stephane Parola (2022) Nanomedicine, Vol. 17, s. 2173-2187 (Artikel i tidskrift)
Johan Larsson, Sofie Nyström, Per Hammarström (2022) Frontiers in Neuroscience, Vol. 16, Artikel 902600 (Artikel i tidskrift)
Richeng Jiang, Una Smailovic, Hazal Haytural, Betty M. Tijms, Hao Li, Robert Mihai Haret, Ganna Shevchenko, Gefei Chen, Axel Abelein, Johan Gobom, Susanne Frykman, Misaki Sekiguchi, Ryo Fujioka, Naoto Watamura, Hiroki Sasaguri, Sofie Nyström, Per Hammarström, Takaomi C. Saido, Vesna Jelic, Stina Syvanen, Henrik Zetterberg, Bengt Winblad, Jonas Bergquist, Pieter Jelle Visser, Per Nilsson (2022) Acta neuropathologica communications, Vol. 10, Artikel 96 (Artikel i tidskrift)
Sofie Nyström, Per Hammarström (2022) Journal of the American Chemical Society, Vol. 144, s. 8945-8950 (Artikel i tidskrift)

2021

He Liu, Chae Kim, Tracy Haldiman, Christina J. Sigurdson, Sofie Nyström, Peter Nilsson, Mark L. Cohen, Thomas Wisniewski, Per Hammarström, Jiri G. Safar (2021) Journal of Biological Chemistry, Vol. 297, Artikel 101267 (Artikel i tidskrift)
Anton Lindberg, Ashley C. Knight, Daniel Sohn, Laszlo Rakos, Junchao Tong, April Radelet, N. Scott Mason, Jeffrey S. Stehouwer, Brian J. Lopresti, William E. Klunk, Johan Sandell, Alexander Sandberg, Per Hammarström, Samuel Svensson, Chester A. Mathis, Neil Vasdev (2021) ACS Chemical Neuroscience, Vol. 12, s. 596-602 (Artikel i tidskrift)

Organisation